ISSN: 2157-2526

Журнал биотерроризма и биозащиты

Открытый доступ

Наша группа организует более 3000 глобальных конференций Ежегодные мероприятия в США, Европе и США. Азия при поддержке еще 1000 научных обществ и публикует более 700 Открытого доступа Журналы, в которых представлены более 50 000 выдающихся деятелей, авторитетных учёных, входящих в редколлегии.

 

Журналы открытого доступа набирают больше читателей и цитируемости
700 журналов и 15 000 000 читателей Каждый журнал получает более 25 000 читателей

Индексировано в
  • Индекс источника CAS (CASSI)
  • Индекс Коперника
  • Google Scholar
  • Шерпа Ромео
  • Открыть J-ворота
  • Генамика ЖурналSeek
  • Академические ключи
  • ЖурналТОС
  • ИсследованияБиблия
  • Национальная инфраструктура знаний Китая (CNKI)
  • Справочник периодических изданий Ульриха
  • РефСик
  • Университет Хамдарда
  • ЭБСКО, Аризона
  • OCLC- WorldCat
  • Онлайн-каталог SWB
  • Публикации
  • Женевский фонд медицинского образования и исследований
  • Евро Паб
  • ICMJE
Поделиться этой страницей

Абстрактный

Flavin-Dependent Thymidylate Synthase as a Drug Target for Deadly Microbes: Mutational Study and a Strategy for Inhibitor Design

Irimpan I Mathews

The identification of flavin-dependent thymidylate synthase (FDTS) as an essential enzyme and its occurrence in several pathogenic microbes opens opportunities for using FDTS enzyme as an excellent target for new antimicrobial drug discovery. In contrast to the human thymidylate synthase enzyme that utilizes methylene-tetrahydrofolate (CH2H4 folate) for the conversion of dUMP to dTMP, the microbial enzymes utilize an additional non-covalently bound FAD molecule for the hydride transfer from NAD(P)H. The structural and mechanistic differences between the human and microbial enzymes present an attractive opportunity for the design of antimicrobial compounds specific for the pathogens. We have determined the crystal structure of FDTS enzyme in complex with the methyl donor, CH2H4 folate. We describe here the structure of a FDTS mutant and compare it with other FDTS complex structures, including a FDTS-CH2H4 folate complex. We identified a conformational change essential for substrate binding and propose a strategy for the design of FDTS specific inhibitors.

Отказ от ответственности: Этот реферат был переведен с помощью инструментов искусственного интеллекта и еще не прошел проверку или верификацию.