ISSN: 2155-9872

Журнал аналитических и биоаналитических методов

Открытый доступ
English Spanish Chinese German French Japanese Portuguese Hindi Telugu Tamil

Наша группа организует более 3000 глобальных конференций Ежегодные мероприятия в США, Европе и США. Азия при поддержке еще 1000 научных обществ и публикует более 700 Открытого доступа Журналы, в которых представлены более 50 000 выдающихся деятелей, авторитетных учёных, входящих в редколлегии.

 

Журналы открытого доступа набирают больше читателей и цитируемости
700 журналов и 15 000 000 читателей Каждый журнал получает более 25 000 читателей

Публикационная политика и этика
Индексировано в
  • Индекс источника CAS (CASSI)
  • Индекс Коперника
  • Google Scholar
  • Шерпа Ромео
  • База данных академических журналов
  • Открыть J-ворота
  • Генамика ЖурналSeek
  • ЖурналТОС
  • ИсследованияБиблия
  • Национальная инфраструктура знаний Китая (CNKI)
  • Справочник периодических изданий Ульриха
  • Библиотека электронных журналов
  • РефСик
  • Каталог индексирования исследовательских журналов (DRJI)
  • Университет Хамдарда
  • ЭБСКО, Аризона
  • OCLC- WorldCat
  • научный руководитель
  • Онлайн-каталог SWB
  • Виртуальная биологическая библиотека (вифабио)
  • Публикации
  • Евро Паб
  • ICMJE
Посмотреть больше
Полезные ссылки
Журналы открытого доступа
Посмотреть больше
Поделиться этой страницей

Абстрактный

Interplay between Peptide Length, Ionic Strength and pH in Electrophoretic eparations of Polyglutamate

Neeraja Venkateswaran, Joshua M Kogot and Sumita Pennathur

A fundamental study of peptide transport behavior provides information about length dependent transport and sequence structure relationships. In these highly accurate investigations of peptide electrokinetic properties and peptide conformations using a Micro-Electro-Mechanical Systems (MEMS)-fabricated capillary zone electrophoresis (CZE) platform, we demonstrate accurate and repeatable separations of polyglutamate peptides of two different lengths (10 and 20 amino acids). We investigate this separation phenomenon as a function of electrolyte concentration and ionic composition, counter-ion radius, ionic strength and pH. We report a length-dependent counter-ion species selectivity and enhanced separation at pH much higher than the pKa of the peptides that can aid in understanding the relationship between the function of biological peptides and their microenvironments. The ability of our platform to optimize separation resolution between very similar peptides is promising for distinguishing molecular characteristics of peptides and can contribute to resolving current challenges in peptidomics.

Отказ от ответственности: Этот реферат был переведен с помощью инструментов искусственного интеллекта и еще не прошел проверку или верификацию.
Журналы по темам
Клинические и медицинские журналы