ISSN: 2155-952X

Биотехнологии и биоматериалы

Открытый доступ
English Spanish Chinese German French Japanese Portuguese Hindi Telugu Tamil

Наша группа организует более 3000 глобальных конференций Ежегодные мероприятия в США, Европе и США. Азия при поддержке еще 1000 научных обществ и публикует более 700 Открытого доступа Журналы, в которых представлены более 50 000 выдающихся деятелей, авторитетных учёных, входящих в редколлегии.

 

Журналы открытого доступа набирают больше читателей и цитируемости
700 журналов и 15 000 000 читателей Каждый журнал получает более 25 000 читателей

Публикационная политика и этика
Индексировано в
  • Индекс Коперника
  • Google Scholar
  • Шерпа Ромео
  • Открыть J-ворота
  • Генамика ЖурналSeek
  • Академические ключи
  • ИсследованияБиблия
  • Национальная инфраструктура знаний Китая (CNKI)
  • Доступ к глобальным онлайн-исследованиям в области сельского хозяйства (AGORA)
  • Библиотека электронных журналов
  • РефСик
  • Университет Хамдарда
  • ЭБСКО, Аризона
  • OCLC- WorldCat
  • Онлайн-каталог SWB
  • Виртуальная биологическая библиотека (вифабио)
  • Публикации
  • Женевский фонд медицинского образования и исследований
  • Евро Паб
  • ICMJE
Посмотреть больше
Полезные ссылки
Журналы открытого доступа
Посмотреть больше
Поделиться этой страницей

Абстрактный

Isolation and Characterization of Acid Soluble Collagen from the Skin of African Catfish (Clarias gariepinus), Salmon (Salmo salar) and Baltic Cod (Gadus morhua)

Robert Tylingo, Szymon Mania, Anna Panek, Rafał Piątek and Roman Pawłowicz

Acid-soluble collagen (ASC) from the fish skin of African catfish (Clarias gariepinus), Salmon (Salmo salar) and Baltic cod (Gadus morhua) was extracted and characterized. The ASC extraction yield was 75%, 73% and 68%, respectively. The denaturation and melting temperatures of African catfish ASC (29.3°C and 100.0°C) were significantly higher than ASC of Salmon and Baltic cod (20.6°C and 90.5°C; 15.2°C and 86.7°C, respectively), assessed by differential scanning calorimetry. The SDS-PAGE profile showed that each of tested ASC was the type I collagen and consisted of two different α chains, α1 and α2, as well as a β component. The FTIR spectra of all collagens indicate that the overall their chemical compositions are quite similar. The fish skin collagen is easy to prepare and represents a possible resource for use on industrial scale.

Журналы по темам
Клинические и медицинские журналы