ISSN: 2155-952X

Биотехнологии и биоматериалы

Открытый доступ

Наша группа организует более 3000 глобальных конференций Ежегодные мероприятия в США, Европе и США. Азия при поддержке еще 1000 научных обществ и публикует более 700 Открытого доступа Журналы, в которых представлены более 50 000 выдающихся деятелей, авторитетных учёных, входящих в редколлегии.

 

Журналы открытого доступа набирают больше читателей и цитируемости
700 журналов и 15 000 000 читателей Каждый журнал получает более 25 000 читателей

Индексировано в
  • Индекс Коперника
  • Google Scholar
  • Шерпа Ромео
  • Открыть J-ворота
  • Генамика ЖурналSeek
  • Академические ключи
  • ИсследованияБиблия
  • Национальная инфраструктура знаний Китая (CNKI)
  • Доступ к глобальным онлайн-исследованиям в области сельского хозяйства (AGORA)
  • Библиотека электронных журналов
  • РефСик
  • Университет Хамдарда
  • ЭБСКО, Аризона
  • OCLC- WorldCat
  • Онлайн-каталог SWB
  • Виртуальная биологическая библиотека (вифабио)
  • Публикации
  • Женевский фонд медицинского образования и исследований
  • Евро Паб
  • ICMJE
Поделиться этой страницей

Абстрактный

Isolation, Optimisation and Purification of Lipase Production by Pseudomonas Aeruginosa

Benattouche Zouaoui and Abbouni Bouziane

Six isolates of lipase producing (Ps1, Ps2, Ps3, Ps4, Ps5 and Ps6) were secreened from wastewater on a selective medium agar that contained tween 80 or olive oil as the only source of carbon. The isolate showed highest lipase activity was Ps5 which later was identified as Pseudomonas aeruginosa. The effect of media composition was analysed to maximize production of lipase. The maximum extracellular lipase present in the broth was purified 11 folds with an overall yield of 65.51 % through purification procedure of ammonium sulphate precipitation and DEAE cellulose chromatography. The purified lipase had maximal activity within the pH range of 6-8, with an optimum PH of 7, and within the temperature range of 25 – 35°C, with optimum temperature for the hydrolysis of olive oil at 35°C. The lipase activity of the enzyme was enchanced by Ca+2 and Mg+2 but strongly inhibited by heavy metals Zn+2, Cu+2and Mn+2.