ISSN: 2155-952X

Биотехнологии и биоматериалы

Открытый доступ

Наша группа организует более 3000 глобальных конференций Ежегодные мероприятия в США, Европе и США. Азия при поддержке еще 1000 научных обществ и публикует более 700 Открытого доступа Журналы, в которых представлены более 50 000 выдающихся деятелей, авторитетных учёных, входящих в редколлегии.

 

Журналы открытого доступа набирают больше читателей и цитируемости
700 журналов и 15 000 000 читателей Каждый журнал получает более 25 000 читателей

Индексировано в
  • Индекс Коперника
  • Google Scholar
  • Шерпа Ромео
  • Открыть J-ворота
  • Генамика ЖурналSeek
  • Академические ключи
  • ИсследованияБиблия
  • Национальная инфраструктура знаний Китая (CNKI)
  • Доступ к глобальным онлайн-исследованиям в области сельского хозяйства (AGORA)
  • Библиотека электронных журналов
  • РефСик
  • Университет Хамдарда
  • ЭБСКО, Аризона
  • OCLC- WorldCat
  • Онлайн-каталог SWB
  • Виртуальная биологическая библиотека (вифабио)
  • Публикации
  • Женевский фонд медицинского образования и исследований
  • Евро Паб
  • ICMJE
Поделиться этой страницей

Абстрактный

Novel aspects in the enzyme-based transformation of polyphenols

Heiko Lange, Paola Gianni, Claudia Crestini

The biotechnological conversion of lignocellulosic biomass is widely used within the development and refinement of biorefinery processes.
Rather than functionalising lignin, however, enzymatic treatments are currently used during the initial pre-treatment of biomass for easing separation of components, or for funnelling purposes during the production of different fuel classes out of initial degradation products. Numerous studies exist that describe the use lignocellulosic enzymes of laccases, peroxidases, cellulases in biorefinery processes. Nonetheless, enzymes can be used also for specifically functionalising polymeric and monomeric phenols.
We present here results obtained for the use of lipoxygenase for the valorisation of lignin that are based on detailed mechanistic insights. We
used commercially available lipoxygenase (EC 1.13.11.x) for structurally modifying lignins. We further employed commercially available laccase
(EC 1.10.3.2) to generate different structural features within oligomeric lignin chains such as to modify them for surface applications by covalently
linking functional moieties naturally not present in lignin to the lignins via non-hydrolysable bonding motifs.