ISSN: 2155-6199

Журнал биоремедиации и биодеградации

Открытый доступ

Наша группа организует более 3000 глобальных конференций Ежегодные мероприятия в США, Европе и США. Азия при поддержке еще 1000 научных обществ и публикует более 700 Открытого доступа Журналы, в которых представлены более 50 000 выдающихся деятелей, авторитетных учёных, входящих в редколлегии.

 

Журналы открытого доступа набирают больше читателей и цитируемости
700 журналов и 15 000 000 читателей Каждый журнал получает более 25 000 читателей

Индексировано в
  • Индекс источника CAS (CASSI)
  • Индекс Коперника
  • Google Scholar
  • Шерпа Ромео
  • Открыть J-ворота
  • Генамика ЖурналSeek
  • Академические ключи
  • ЖурналТОС
  • ИсследованияБиблия
  • Национальная инфраструктура знаний Китая (CNKI)
  • Справочник периодических изданий Ульриха
  • Доступ к глобальным онлайн-исследованиям в области сельского хозяйства (AGORA)
  • РефСик
  • Университет Хамдарда
  • ЭБСКО, Аризона
  • OCLC- WorldCat
  • Онлайн-каталог SWB
  • Публикации
  • Женевский фонд медицинского образования и исследований
  • МИАР
  • ICMJE
Поделиться этой страницей

Абстрактный

Production, Partial Purification and Characterization of an Extracellular Psychrotrophic Lipase from Pseudomonas Sp. ADT3

Arpita Dey, Amarnath Chattopadhyay, Subhra Kanti Mukhopadhyay, Pradipta Saha, Sabyasachi Chatterjee, Tushar Kanti Maiti and Pranab Roy

Psychrotrophic Pseudomonas ADT3 (NCBI GenBank Acc.no.JX914667) is capable of growth on lipid as the sole carbon source. In this paper, we report the purification and characterization of an extracellular lipase from psychrotroph, isolated from soil sample of Ny- Alesund, Svalbard, Arctic region. The Pseudomonas ADT3 isolate produces lipase enzyme in the extracellular minimal media with only 1% olive oil. The lipase was purified from the concentrated culture supernatant. The crude enzyme was partially purified by saturated ammonium sulphate precipitation followed by extensive dialysis. Enzyme activity was found to be induced 6-folds in presence of 1.2 mM lead ion but strongly inhibited by heavy metals Hg2+ as well as EDTA and β-mercaptoethanol. The purified lipase has activity at two pH optima of pH i.e. pH 3.5 and 8.5. Optimum temperature for lipase activity was recorded at 22cC. The purified active fraction of lipase exhibits specific activity of 527.8 U/mg. The Vmax and Km was 144.93 U/mg/min and 0.260 mM respectively determined using Lineweaver-Burk plot. Zymogram analysis revealed prominent lipase band at 13.9 kDa range in the 80% saturated ammonium sulphate purified enzyme fraction.