ISSN: 2155-952X

Биотехнологии и биоматериалы

Открытый доступ

Наша группа организует более 3000 глобальных конференций Ежегодные мероприятия в США, Европе и США. Азия при поддержке еще 1000 научных обществ и публикует более 700 Открытого доступа Журналы, в которых представлены более 50 000 выдающихся деятелей, авторитетных учёных, входящих в редколлегии.

 

Журналы открытого доступа набирают больше читателей и цитируемости
700 журналов и 15 000 000 читателей Каждый журнал получает более 25 000 читателей

Индексировано в
  • Индекс Коперника
  • Google Scholar
  • Шерпа Ромео
  • Открыть J-ворота
  • Генамика ЖурналSeek
  • Академические ключи
  • ИсследованияБиблия
  • Национальная инфраструктура знаний Китая (CNKI)
  • Доступ к глобальным онлайн-исследованиям в области сельского хозяйства (AGORA)
  • Библиотека электронных журналов
  • РефСик
  • Университет Хамдарда
  • ЭБСКО, Аризона
  • OCLC- WorldCat
  • Онлайн-каталог SWB
  • Виртуальная биологическая библиотека (вифабио)
  • Публикации
  • Женевский фонд медицинского образования и исследований
  • Евро Паб
  • ICMJE
Поделиться этой страницей

Абстрактный

Quantitative Immunoproteomics Approach for the Development of MHC Class I Associated Peptide Antigens of Alpha-Cobra Toxin from Naja kaouthia

Sherkhane AS, Changbhale SS and Gomase VS

Alpha-Cobratoxin from N. kaouthia binds to acetylcholine receptors which are located in neuromuscular junctions, once activated; they cause contract muscles and block their actions thereby bringing on muscle paralysis. Peptide fragments of Alpha-Cobratoxin from N. kaouthia having 71 amino acids, which shows 63 nonamers and are used synthetic peptide vaccine design and to increase the understanding of roles of the immune system against snake bite. For the immune responses against a protein antigen, it is clear that the whole protein is not necessary for raising the immune response, but small segments (15-PNGHVCYTKT-24, 26-CDAFCSIRG-34 and 36-RVDLGCAATCPTVKTGVDIQCCSTD-60) of Alpha-Cobratoxin protein from N. kaouthia called the antigenic determinants or the epitopes are sufficient for eliciting the desired immune response. The identification of specific peptides that binds to MHC class I molecules is important to recognize T-cell epitopes. In this research work, we predict antigenicity, Solvent accessibility to identify the membrane-spanning regions (hydrophobic) or regions that are likely exposed on the surface of proteins (hydrophilic domains) which are potentially antigenic that are used to design synthetic peptide vaccine.