ISSN: 2168-9652

Биохимия и физиология: открытый доступ

Открытый доступ

Наша группа организует более 3000 глобальных конференций Ежегодные мероприятия в США, Европе и США. Азия при поддержке еще 1000 научных обществ и публикует более 700 Открытого доступа Журналы, в которых представлены более 50 000 выдающихся деятелей, авторитетных учёных, входящих в редколлегии.

 

Журналы открытого доступа набирают больше читателей и цитируемости
700 журналов и 15 000 000 читателей Каждый журнал получает более 25 000 читателей

Индексировано в
  • Индекс источника CAS (CASSI)
  • Индекс Коперника
  • Google Scholar
  • Шерпа Ромео
  • Открыть J-ворота
  • Генамика ЖурналSeek
  • Академические ключи
  • ЖурналТОС
  • Справочник периодических изданий Ульриха
  • Библиотека электронных журналов
  • РефСик
  • Университет Хамдарда
  • ЭБСКО, Аризона
  • OCLC- WorldCat
  • научный руководитель
  • Онлайн-каталог SWB
  • Виртуальная биологическая библиотека (вифабио)
  • Публикации
  • Евро Паб
  • ICMJE
Поделиться этой страницей

Абстрактный

Ribosomal Protein S1: An Important Trans-Translational Factor

Iwona K. Wower, Nusrat Jahan, Christian Zwieb and Jacek Wower

S1 is an essential protein in Escherichia coli. Although not present in all bacteria, its importance for the initiation and elongation stages of protein synthesis is well established. Beside its roles as a ribosomal protein, S1 promotes transcriptional cycling, regulates bacteriophage T4 gene expression, forms a complex with the phage. λ protein β involved in recombination, and is a subunit of the fr and Qβ RNA bacteriophage replicases. Protein S1 was also shown to bind to tmRNA, an essential component of trans-translation. Although the physiological significance of protein S1 for trans-translation has been debated for many years, recent studies clearly demonstrate that protein S1 constitutes an important, yet poorly understood component of trans-translation. We show that binding of protein S1 to the free tmRNA is a prerequisite for the association between tmRNA and stalled ribosome. S1 transits the ribosome together with the tmRNA as defective proteins are targeted for proteolysis. These findings establish protein S1 as an important target for pharmacological intervention.